Первичная структура белка. Каждая белковая молекула в живом организме характеризуется определенной последовательностью аминокислот, которая задается последовательностью нуклеотидов в структуре гена, кодирующего данный белок.

Дан 1 ответ. Хранится в ядре, синтез РНК. Похожие задачи.

Ответы на вопрос:

Нуклеотидный пазл
Строение и функции белков. Денатурация белка
Биосинтез белка и генетический код: транскрипция и трансляция белка
Где хранится информация о структуре белка? Как - id37697420 от Магомед05111 11.07.2022 18:04

Где хранится информация о структуре белка (89 фото)

Информация о структуре белка закодирована в ДНК. Дезоксирибонуклеиновая кислота имеет очень сложную структуру, которую не до конца удалось раcшифровать ученым в наши дни. Правильный ответ на вопрос«Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез » по предмету Биология. Развернутая система поиска нашего сайта обязательно приведёт вас к нужной информации. Где вырабатывается белок в организме? В печени синтезируются многие необходимые организму белки, а вырабатываемые ею пищеварительные ферменты участвуют в их усвоении.

Биосинтез белка

Программа с открытым исходным кодом предсказывает трехмерную структуру белка на основе последовательности его аминокислот — строительных блоков, из которых состоят протеины. Строение желудка у НЕжвачных парнокопытных. Считалось, что распределение белков внутри бактериальной клетки определяется исключительно свойствами самих белковых молекул. Ученые из Израиля показали, что «адрес доставки» будущего белка закодирован уже в матричной РНК (мРНК). 1.в ДНК. зашифрована в последовательности четырёх азотистых оснований. попадать посредством отшнуровываний выпячиваний и выростов ядерной оболочки. рипция.

Ключ и замок

Биосинтез белка и генетический код: транскрипция и трансляция белка
Важнейшее открытие за 50 лет: алгоритм DeepMind научили определять структуру белка
Нуклеотидный пазл
Определение первичной структуры белка

Важнейшее открытие за 50 лет: алгоритм DeepMind научили определять структуру белка

Национальные и международные ресурсы предоставляют возможность искать информацию о первичной структуре белка по его названию, аминокислотной последовательности или другим характеристикам. Ссылки на геномные базы данных Для получения информации о первичной структуре белков, можно обратиться к различным геномным базам данных. Эти базы данных содержат информацию о последовательностях генов и белков, а также о их аминокислотной последовательности. Одной из самых популярных геномных баз данных является «UniProt». В ней хранится огромное количество информации о белках, включая их первичную структуру. Вы можете найти нужную вам информацию, используя поисковую строку на главной странице сайта. В PDB доступны данные о трехмерной структуре белков, а также о последовательностях аминокислот. Если вы ищете информацию о специфическом белке, то можно воспользоваться базами данных, посвященными конкретным видам организмов. Например, база данных «Ensembl» содержит информацию о геноме различных видов, включая данные о протеинах этих организмов. Не забывайте использовать поиск по конкретным базам данных, так как информация о первичной структуре белков может варьироваться в различных источниках.

Отметим, что разные базы данных обладают разной полнотой и достоверностью информации, поэтому рекомендуется сопоставлять результаты из нескольких источников. Структурные аналоги и гомологи Для более глубокого понимания структуры белков и поиска информации о первичной структуре, полезно обратить внимание на структурные аналоги и гомологи. Структурные аналоги — это белки, у которых структура и функции схожи или сходны.

Генный инженер создал конcтрукцию, схематическая карта которой приведена ниже. Промотор условно изображён в форме пятиугольника, кодирующие части генов — в форме серых прямоугольников, сайты Lox P и FRT — в виде стрелок, показывающих направление асимметричной части. Чёрными ромбами обозначены терминаторы транскрипции. Считайте, что в этом месте матричный синтез и-РНК прекращается. Каким цветом должны светиться клетки, в которых содержится данная генно-инженерная конструкция? Считайте, что при этом рекомбинация произошла только один раз! Изменится ли после этого свечение клеток? Нарисуйте в тех же условных обозначениях структуру приведённого участка ДНК после действия флиппазы Flp. Предположим, что на исходную последовательнось ДНК в генно-инженерной конструкции сначала подействовали рекомбиназой CRE, а после этого — флиппазой Flp. Нарисуйте схему строения ДНК для этого случая. Каким будет свечение клеток? В современной генетической инженерии часто применняют технологии, связанные с гомологичной рекомбинацией ДНК непосредственно в живом объекте. Она состоит из 34 нуклеотидов. В середине располагается несимметричная последовательность из 8 нуклеотидов показана серой стрелкой на рисунке. По краям располагаются так называемые палиндромные последовательности из 13 нуклеотидов выделены на рисунке как пунктирные блоки. Именно эти палиндромные участки узнаёт особый фермент, вызывающий рекомбинацию, который обозначают CRE. Будем в дальнейшем называть этот фермент рекомбиназой CRE. Для того, чтобы состоялась рекомбинация, два сайта Lox P должны расположиться параллельно друг другу. Аналогично работает и другая система гомологичной рекомбинации — Flp-FRT, обнаруженная у пекарских дрожжей. При рекомбинации две молекулы ДНК должны ориентироваться параллельно друг другу сайтами FRT, и только в этом случае произойдёт рекомбинация. Предварительное доказательство лемма к задаче 9 5 баллов. Докажем, что при гомологичной рекомбинаци по «перевёрнутым» инвертированным повторам происходит «переворот» последовательности ДНК, находящейся между повторами. Для этого нарисуем молекулу ДНК и условно обозначим на ней буквами несколько точек. Затем «изогнём» молекулу так, чтобы повторы, обозначенные стрелками, встали параллельно друг другу. После обмена участками и «распрамления» окажется, что центральная часть между повторами «перевернулась». Докажем, что при гомологичной рекомбинаци по прямым повторам происходит образование кольцевой ДНК, при этом из линейной последовательности ДНК «удаляется» участок, находящейся между повторами. Для этого используем тот же приём: нарисуем молекулу ДНК и условно обозначим на ней буквами несколько точек. Только в этом случае для того, чтобы прямые повторы встали параллельно друг другу, придётся хитроумно изогнуть молекулу так, чтобы от конца одного из повторов точка С шли точки D, E, F, а потом начинался новый повтор в точке G. Будем считать, что кольцевая ДНК как бы «исчезает» не может реплицироваться в клетке. Поскольку после 35S-промотора на той же цепи ДНК располагается кодирующая часть гена DsRed, клетки должна светиться красным светом. Если повторы расположены инвертированно, то произойдёт «переворот» последовательности ДНК, расположенной между повторами. Таким образом, после рекомбинации конструкция будет выглядеть следущим образом: Свечение клеток изменится, поскольку после промотора на той же цепи ДНК окажется гена BFP, обестпечивающий синее свечение клеток. При рекомбинации по прямым повторам происходит потеря участка ДНК, расположенного между ними. Из двух повторов остаётся только один. Таким образом, после рекомбинации по сайтам FRT конструкция будет выглядеть следующим образом: Клетки будут светиться зелёным светом за счёт того, что под промотором оказалась кодирующая последовательность гена GFP. После действия рекомбиназы CRE те последовательности, на которые может действовать флип паза Flp, «перевернулись», и вместо прямых стали инвертрованными. После рекомбинации участок между ними также должен «перевернуться»: В этом случае клетки также будут светиться зелёным светом за счёт того, что под промотором оказалась кодирующая последовательность гена GFP. Задание ollbio09101120172018в2 У одного из представителей семейства Колокольчиковые Campanulaceae — платикодона крупноцветкового Platycodon grandiflorum пентамерные цветки, состоящие из круга чашелистиков, круга лепестков, круга тычинок и круга плодолистиков см. Иногда среди платикодонов можно найти махровые цветки, у которых на месте тычинок развиваются лепестки. Нарисуйте диаграмму махрового цветка платикодона. На диаграмме обозначьте части цветка. Предложите для него формулу. Предположим, что в природной популяции платикодона крупноцветкового возникла форма с махровыми цветками по остальным признакам форма не отличается от нормы. Образование махровых цветков определяется одной рецессивной мутацией. Ученые пересадили из природы на экспериментальный участок два мутантных и одно нормальное растение. Считая, что при опылении пыльца всех особей смешивается, пыльца из природных популяций не попадает на участок, и при этом возможно самоопыление, рассчитайте, каким может быть расщепление в потомстве первого поколения по генотипам и фенотипам.

До недавнего времени ученые расшифровали лишь часть из 200 млн белков, известных науке. Проблема в том, что их структура настолько сложна, что пытаться угадать, какую форму они примут, почти невозможно. AlphaFold от DeepMind создал 3D-изображения белковых структур. Изображение предоставлено DeepMind Сайрус Левинталь, американский молекулярный биолог, писал в статье 1969 года о парадоксе: несмотря на огромное количество возможных конфигураций, белки сворачиваются быстро и точно. Таким образом, писал Левинталь, если кто-то попытается найти правильную форму белка, пробуя каждую конфигурацию одну за другой, потребуется больше времени, чем существует Вселенная. Попытки ученых У ученых есть способы визуализировать белки и анализировать их структуру, но это слишком медленная и трудная работа. По данным журнала Nature, чаще всего для изображения белков применяют рентгеновскую кристаллографию. При этом методе рентгеновские лучи направляют на твердые кристаллы белков и измеряют то, как они преломляются. Цель — определить, как устроен белок. По данным DeepMind, эта экспериментальная работа установила форму около 190 000 белков. Новый метод В ноябре 2020 года группа DeepMind , занимающаяся искусственным интеллектом, объявила о разработке программы под названием AlphaFold, которая может быстро предсказывать эту информацию с помощью алгоритма.

Здесь нет никаких спиралей или бета-складчатости, просто получается вот такая белиберда. Беспорядочный клубок Что общего у всех вторичных структур? В их образовании участвует только пептидный остов. Радикалы пока что отдыхают. Ну и второе: Водородные связи стабилизируют вторичную структуру Ой, а от чего зависит какую вторичную структуру примет молекула? А действительно, почему какая-то молекула принимает форму альфа-спирали, а другая бета-складчатости? Хороший вопрос, и у меня есть ответ на него: от торсионных углов. Я разбирал это в прошлой статье — кликай сюда , а потом возвращайся. Так, мы говорили о том, что углы бывают разными, но для каждой вторичной структуры характерны строго определенные углы. Есть специальные карты Рамачандрана, на которых указаны эти углы — все данные получены экспериментально. Можно посмотреть какие углы характерны для альфа-спирали и бета-листов Здесь можно посмотреть как будут выглядеть молекулы аминокислот с такими углами. Но вот вам фоточка, если лень. Надеюсь, что теперь понятно почему и как формируется вторичная структура. Ах да, конечно же, все эти углы определяются первичной структурой! Супервторичная структура белка До этого мы разбирали вторичные структуры изолированно, но представьте себе очень длинную полипептидную цепь. Не может же она вся закручиваться в альфа-спираль или становиться бета-складчатой. Хотя иногда и может, но об этом позднее. Чаще всего белок — это комбинация из альфа-спиралей, бета-тяжей и беспорядочных клубков. То есть может это выглядеть примерно вот-так. Супервторичная структура белка Поймите, что супервторичная структура белка не стоит выше, чем вторичная. Это просто название, которое неправильно отражает суть, поэтому оно мне не нравится. На западе используют другое название — структурные мотивы, оно намного лучше. Вот в чем его суть: хоть у нас огромное количество самых разных белков, но в них есть определенные повторяющиеся паттерны — это и есть мотивы. Структурные мотивы Мотивов очень много, но думаю смысл понятен. Простые мотивы могут объединяться и образовывать мотивы посложнее. Я использовал в иллюстрациях прошлые картинки, но помните, что эти альфа-спирали и бета-тяжи отличаются друг от друга аминокислотными остатками — они очень разные! Просто перерисовывать все это не хочется. Третичная структура белка Вот этот уровень уже повыше, на нем белок начинает выполнять свою функцию — впахивать, как проклятый. Но сначала нужно остановиться ненадолго и поговорить. Спокойно, я же сказал — ненадолго. Согласитесь, что у белков очень много функций. Какой-то переносит кислород, а другой входит в состав кости и обеспечивает ее прочность. Белки мышечной ткани вообще обеспечивают движение. Давайте попробуем выделить две глобальные, но не совсем верные, функции: структурная и связывания. Одни белки входят в структуру мышц, костей, волос и так далее. А другие что-то связывают: ферменты связываются с субстратом, а гемоглобин с кислородом. А где-то бравое антитело падает на амбразуру для того, чтобы не пропустить бактерию в организм. Это конечно все очень грубо, но пусть будет так. И все это я к чему. Существует два больших класса белков: фибриллярные — коллаген, эластин, кератин. Эти ребята занимаются поддержкой, такие вот суппорты. Фибрилла — это нить. Так что они очень длинные, а когда огромное количество нитей связывается в одну, то они становятся очень прочными. Фибриллярные белки — это атланты, которые держат наш организм на своих плечах. А мы не особо благодарные ребята, потому что забьем на них. Но только в этой статье. В основном биохимия занимается другим классом — глобулярными белками. Эти ребята не только связывают — у них огромное количество функций. С этими функциями и пытается разобраться биохимия. Глобула — шар. Вроде это все, теперь можем приступать. Классы белков На прошлом этапе мы собрали разные вторичные структуры в мотивы, ну а дальше то что? Теперь нам нужно скрутить все это в компактный шарик — глобулу. Здесь, наконец-то, пригодятся наши лентяи — радикалы. Вспоминаем, что радикалы бывают полярные и неполярные. Когда глобула скручивается, то она прячет гидрофобные остатки аминокислот внутрь этого шарика, а гидрофильные выставляет наружу. Оно и понятно, все-таки глобулы находятся в организме, а у нас почти везде вода. Строение глобулы Скручивание — удивительный процесс. Здесь начинают взаимодействовать очень очень-очень! Представьте, что тридцатый остаток взаимодействует с триста семидесятым. При этом все настолько предопределено первичной структурой, что радикалы взаимодействуют максимально точно. А взаимодействий ведь не мало! Кстати о них, какими они бывают: Водородные связи — куда уж без них. Гидрофобное слипание — ведь глобула прячет свои гидрофобные остатки, так что они взаимодействуют друг с другом. Ионные связи — между разнозаряженными радикалами. Ковалентная связь между остатками цистеина дисульфидная — самая прочная. Связи, которые стабилизируют глобулу Про все эти связи у меня есть статейка ;] Ещё раз сказу, что здесь взаимодействуют только радикалы. Когда глобула сложилась в пространстве, то всю эту сложную структуру называют конформацией получается, что конформация — это положение атомов друг относительно друга в пространстве.

Где хранится информация о первичной структуре белка

Информация о первичной структуре белка, то есть о последовательности аминокислот в полипептидной цепи, может быть получена из различных источников и с использованием различных методов исследования. Правильный ответ здесь, всего на вопрос ответили 1 раз: где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. старения у животных. 1.в ДНК. зашифрована в последовательности четырёх азотистых оснований. попадать посредством отшнуровываний выпячиваний и выростов ядерной оболочки. рипция.

Биосинтез белка. Генетический код

Определить структуру молекулы ДНК. Первичная структура белка аминокислоты. Структурное строение аминокислот. Химическое строение аминокислот. Белки и аминокислоты структура и функции. Первичная и вторичная структура белка. Строение белков. Уровни структуры белка. ДНК строение и функции. ДНК строение структура функции.

Строение и функции молекулы ДНК. Строение и функции дне. Функции рибосомальной РНК. Типы структуры первичного белка. Первичная структура белка структура. Первичная структура белка характеризуется. Первинча яструктруа белка. Физико-химические свойства белков: ренатурация.. Физико-химические свойства белков Амфотерность.

Физико-химические свойства белков денатурация. Физико-химические свойства белков растворимость. Первичная структура закодированного белка. Кодирование наследственной информации. Принцип кодирования генетической информации. Кодирование и реализация биологической информации в клетке. Структуры белка в организме человека. Белки строение функции структура свойства. Белки строение и функции в клетке.

Состав структура и функция белок. Белок строение и функции. Белки строение свойства функции. Белки состав строение свойства функции. Структура дезоксирибонуклеиновой кислоты ДНК.. Нуклеиновые кислоты строение ДНК. Дезоксирибонуклеиновая кислота строение и функции. Строение ДНК репликация функции. Нативная структура белка это.

Натинативная структура Белуа. Нативная структура елка. Нативная структура белков. Белок биология строение. Строение белка кратко структуры. Строение белков аминокислоты. Общее строение белков. Строение и роль белка в клетке. Биополимеры белки строение.

Современные представления о структуре белков. Биополимеры белки и их структура. Биосинтез белка и нуклеиновых кислот генетический код. Реализация генетической информации. Реализация генетической наследственной информации:. Информация в генетике. Белки биохимия структура. Четвертичная структура белка химия. Первичная структура белков биохимия.

Четвертичная структура белка биохимия. Первичная структура белка биохимия. Строение первичной структуры белка. Первичная структура белков связи. Химический состав строение и структура белка. Строение белков химия. Химическое строение белков.

Белковые базы данных Для хранения информации о первичной структуре белка существуют специальные базы данных, которые собирают, хранят и предоставляют доступ к этим данным. Белковые базы данных играют важную роль в современной биоинформатике и молекулярной биологии, обеспечивая ученым и исследователям доступ к сведениям о тысячах и миллионах белков. Одной из самых популярных и пользующихся широким признанием баз данных является «UniProt». В этой базе собраны данные о белках, их аминокислотных последовательностях, строении, функциях и других характеристиках. UniProt предоставляет удобный интерфейс для поиска и анализа белков, а также сотрудничает с другими базами данных и ресурсами, расширяя возможности исследователей. В этой базе собраны данные о пространственной структуре белков — их трехмерные модели, координаты атомов и другие характеристики. PDB является важным инструментом для исследования и моделирования белковых структур, помогая в понимании их функций и взаимодействий. Также стоит отметить базы данных, специализирующиеся на конкретных классах белков или определенных организмах. Например, база данных «Ensembl» сосредоточена на геномах различных организмов, включая человека, и представляет информацию о белках, кодируемых этими генами. Белковые базы данных играют важную роль в научных исследованиях и медицине, предоставляя доступ к информации о белках и их характеристиках.

Белки мышечной ткани вообще обеспечивают движение. Давайте попробуем выделить две глобальные, но не совсем верные, функции: структурная и связывания. Одни белки входят в структуру мышц, костей, волос и так далее. А другие что-то связывают: ферменты связываются с субстратом, а гемоглобин с кислородом. А где-то бравое антитело падает на амбразуру для того, чтобы не пропустить бактерию в организм. Это конечно все очень грубо, но пусть будет так. И все это я к чему. Существует два больших класса белков: фибриллярные — коллаген, эластин, кератин. Эти ребята занимаются поддержкой, такие вот суппорты. Фибрилла — это нить. Так что они очень длинные, а когда огромное количество нитей связывается в одну, то они становятся очень прочными. Фибриллярные белки — это атланты, которые держат наш организм на своих плечах. А мы не особо благодарные ребята, потому что забьем на них. Но только в этой статье. В основном биохимия занимается другим классом — глобулярными белками. Эти ребята не только связывают — у них огромное количество функций. С этими функциями и пытается разобраться биохимия. Глобула — шар. Вроде это все, теперь можем приступать. Классы белков На прошлом этапе мы собрали разные вторичные структуры в мотивы, ну а дальше то что? Теперь нам нужно скрутить все это в компактный шарик — глобулу. Здесь, наконец-то, пригодятся наши лентяи — радикалы. Вспоминаем, что радикалы бывают полярные и неполярные. Когда глобула скручивается, то она прячет гидрофобные остатки аминокислот внутрь этого шарика, а гидрофильные выставляет наружу. Оно и понятно, все-таки глобулы находятся в организме, а у нас почти везде вода. Строение глобулы Скручивание — удивительный процесс. Здесь начинают взаимодействовать очень очень-очень! Представьте, что тридцатый остаток взаимодействует с триста семидесятым. При этом все настолько предопределено первичной структурой, что радикалы взаимодействуют максимально точно. А взаимодействий ведь не мало! Кстати о них, какими они бывают: Водородные связи — куда уж без них. Гидрофобное слипание — ведь глобула прячет свои гидрофобные остатки, так что они взаимодействуют друг с другом. Ионные связи — между разнозаряженными радикалами. Ковалентная связь между остатками цистеина дисульфидная — самая прочная. Связи, которые стабилизируют глобулу Про все эти связи у меня есть статейка ;] Ещё раз сказу, что здесь взаимодействуют только радикалы. Когда глобула сложилась в пространстве, то всю эту сложную структуру называют конформацией получается, что конформация — это положение атомов друг относительно друга в пространстве. Есть еще кое-что интересное: посмотрите на связи, которые образуют эту структуру. Большая часть из них — это силы слабого взаимодействия между молекулами. Это значит, что они очень легко рвутся, даже простого повышения температуры на несколько градусов хватит для того, чтобы эти связи разорвались. Как выйти из такого положения такой большой молекуле? Дело в том, что таких связей настолько много, что существует конформационная лабильность. По сути это означает, что некоторые связи могут рваться, а другие тут же образовываться. Какой можно сделать вывод из всего этого? Не стоит думать о третичной структуре белка, как о чем-то статичном. Представьте ее как дом, который меняет свой цвет при повышении или понижении температуры, еще он может менять свой размер в зависимости от того идет дождь или нет. Какой странный дом…. В таком долго не проживешь. Некоторые участки глобулы такие чсвшники, что собираются отдельно от всей остальной молекулы. Эти части называются доменами. Домен собирается в мини-третичную структуру самостоятельно, их даже может быть несколько. Чаще всего они имеют какую-то важную задачу, например, входят в состав активного центра. Строение активного центра Стоп-стоп-стоп. Это тиво еще такое? Ты про это ничего не говорил. Точно, помните мы сказали, что с этого уровня белок начинает пахать? А задача глобулы — это связать что-то, опять же грубо. Так вот, как она все это делает? Да-да, через активный центр, такие вы умные конечно… В чем прикол активного центра? Он должен соответствовать молекуле, с которой будет взаимодействовать. Это называется комплементарностью. Не путать с комплиментами. Активный центр — это замок, а другая молекула — ключ, которые должны подходить друг другу. Такие вот соулмейты. Хотя к некоторым активным центрам могут подходить много ключиков. Связи, которые образуются в активном центре — слабые: чаще всего ионные, водородные и Ван-дер-Вальсовы. Но иногда могут быть и ковалентными, но не будем забегать вперёд — об этом мы поговорим, когда будем разбирать ферменты. Ну а теперь, как все это работает. В активном центре располагается уникальная последовательность аминокислот, допустим там будет две положительнозаряженных и две отрицательнозаряженных аминокислоты.

Белки недолговечны, время их существования ограничено, после чего они разрушаются. Как называется этот процесс? Денатурация Существует ли в организме обратный процесс денатурации? Учитель: Тема нашего сегодняшнего урока это «Биосинтез белка». Сегодня мы с вами узнаем, из каких основных этапов состоит процесс биосинтеза белка, какую роль в нем играют нуклеиновые кислоты, а также какие органоиды и вещества клетки принимают в этом процессе самое непосредственное участие. Слайд 7 Биосинтез белков осуществляется во всех клетках эукариот и прокариот. Информация о первичной структуре порядке аминокислот белковой молекуле закодирована последовательностью нуклеотидов в соответствующем участии молекулы ДНК-гене. Ген — это участок молекулы ДНК, определяющий порядок аминокислот в молекуле белка. Следовательно от порядка нуклеотидов в гене зависит порядок аминокислот в полипептиде т. Учитель: Система записи генетической информации в ДНК и-РНК в виде определенной последовательности нуклеотидов называется генетическим кодом. А зашифрована информация об этой первичной структуре в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК. Молекула ДНК способна к самоудвоению. Репликация это - реакция матричного синтеза, при которой на одной цепи ДНК по принципу комплементарности строится вторая цепь т. Учитель: Единственные молекулы, которые синтезируются под контролем генетического материала клетки, - это белки если не считать РНК. Белки могут выполнять разные функции; это определяется аминокислотной последовательностью, которая зависит от информации о составе белка, закодированной в последовательности нуклеотидов ДНК генетический код. Вопрос к ученикам: Приведите примеры таких реакций? Синтез и-РНК транскрипция происходит следующим образом. Синтезированная таким образом матричный синтез молекула и-РНК выходит в цитоплазму и на один ее конец нанизываются малые субъединицы рибосом и происходит сборка рибосом соединение малой и большой субъединиц.

Где хранится информация о структуре белка

Таким образом, писал Левинталь, если кто-то попытается найти правильную форму белка, пробуя каждую конфигурацию одну за другой, потребуется больше времени, чем существует Вселенная. Попытки ученых У ученых есть способы визуализировать белки и анализировать их структуру, но это слишком медленная и трудная работа. По данным журнала Nature, чаще всего для изображения белков применяют рентгеновскую кристаллографию. При этом методе рентгеновские лучи направляют на твердые кристаллы белков и измеряют то, как они преломляются. Цель — определить, как устроен белок. По данным DeepMind, эта экспериментальная работа установила форму около 190 000 белков. Новый метод В ноябре 2020 года группа DeepMind , занимающаяся искусственным интеллектом, объявила о разработке программы под названием AlphaFold, которая может быстро предсказывать эту информацию с помощью алгоритма. С тех пор он изучает генетические коды каждого организма, чей геном был секвенирован, и предсказывает структуры сотен миллионов белков, которые они вместе содержат. AlphaFold работает, накапливая знания о аминокислотных последовательностях и взаимодействиях, пытаясь интерпретировать белковые структуры. В итоге алгоритм научился предсказывать формы белков за считанные минуты с точностью до уровня атомов. В прошлом году DeepMind опубликовала в открытой базе данных структуры белков 20 видов, включая почти все 20 000 белков, экспрессируемых людьми.

Предположим, что в природной популяции платикодона крупноцветкового возникла форма с махровыми цветками по остальным признакам форма не отличается от нормы. Образование махровых цветков определяется одной рецессивной мутацией. Ученые пересадили из природы на экспериментальный участок два мутантных и одно нормальное растение. Считая, что при опылении пыльца всех особей смешивается, пыльца из природных популяций не попадает на участок, и при этом возможно самоопыление, рассчитайте, каким может быть расщепление в потомстве первого поколения по генотипам и фенотипам. Далее среди потомков первого поколения выбрали только те растения, у которых цветки нормальные, а остальные убрали с участка до опыления. С оставленных растений собрали семена и посеяли. Каким может оказаться расщепление среди потомков второго поколения по генотипу и фенотипу? Опираясь на рисунок, мы видим, что чашелистики изображены свободными, тогда как все лепестки срослись. Пять тычинок свободные, а плодолистиков три, и они также срослись.

У Колокольчиковых завязь нижняя, но это не принципиально для дальнейшего решения. Можно предложить следующую формулу для типичного цветка в сем. При построении диаграммы должны выполняться следующие принципы: 1. В двух соседних кругах органы должны чередоваться, то есть положение медианы каждого органа должно приходиться строго на промежуток между органами предыдущего круга. Для пентамерного цветка между органами в соседних кругах угол должен составлять 36 градусов. На рисунке видно, что плодолистики поскольку из три не могут правильно чередоваться с пятью тычинками. Если рассматривать органы через круг, то их медианы должны находиться друг напротив друга органы противолежат. Центром цветка считается центр завязи. Поэтому при проверке расположения органов в цветке все линии будут проводиться через центр завязи и центральную медианную жилку органа.

На рисунке показан цветок с центрально-угловой плацентацией гинецей синкарпный. Между гнездами завязи находятся перегородки септы. Для плодолистика медианой считается линия, делящая угол между септами ровно пополам. Обозначим ген, отвечающий за проявление махровости как А. Поскольку мы знаем, что махровость цветков определяется рецессивной мутацией по этому гену, генотип махровых растений может быть только аа. Взятое из природы нормальное растение могло оказаться как гомозиготой АА, так и носителем рецессивного аллеля Аа. Поэтому возможно два варианта расщепления среди потомков. Однако пыльцу может образовать только растение с немахровыми цветками. Вариант 1.

Немахровое растение — гомозигота АА. Вариант 2. Немахровое растение — гетерозигота Аа. В первом варианте скрещивания махровых растений не окажется. Рассчитаем доли потомков по генотипам и фенотипам во втором поколении. Задание ollbio08101120172018в2 У многих видов бактерий для защиты от вирусов есть специальные ферменты — рестриктазы. Они расщепляют ДНК по определённым симметричным последовательностям, которые в ДНК бактерий данного вида отсутствуют или модифицированы присоединением к основанию метильной группы. Они называются по первым буквам латинского названия рода и вида бактерии, например, Bgl — рестриктаза из гнилостной бактерии Bacillus globigii. При действии такого фермента на очищенную ДНК разрывы происходят в строго определённых местах и образуются фрагменты ДНК определённой длины с определёнными последовательностями на концах.

Например, рестриктаза BglII расщепляет последовательность: При этом на концах полученных фрагментов ДНК всегда будут одинаковые и комплементарные друг другу одноцепочечные участки ДНК, называемыми «липкими концами», так как они могут соединяться между собой за счёт образования комплементарных пар оснований. Если такой комплекс обработать ферментом ДНК-лигазой, произойдёт ковалентное соединение фрагментов, соединённых «липкими концами». Это лежит в основе метода получения рекомбинантных ДНК. При таком сшивании соединение концов одного фрагмента при его длине более 500 нуклеотидных пар происходит в 10 раз чаще, чем соединение концов двух разных фрагментов. У многих бактерий кроме основной хромосомы присутствуют небольшие дополнительные ДНК, называемые плазмидами. Они представляют собой кольцевые молекулы ДНК, способные к репликации в клетке, и несут гены, отсутствующие в основной хромосоме, например, гены устойчивости к антибиотикам. Плазмида pСО36 несёт гены устойчивости к эритромицину и ампицилину и состоит из 4200 пар нуклеотидов. Рестриктаза BglII расщепляет эту плазмиду только по гену устойчивости к эритромицину в начале этого гена. Полученные ДНК смешали с клетками бактерий, не несущих плазмид и неустойчивых к антибиотикам.

В результате произошла генетическая трансформация: в часть клеток проникла ДНК плазмиды и изменила их свойства.

Первичная структура белка последовательность аминокислот. Первичная структура цепочка аминокислот. Первичная структура белка. Ген участок ДНК. Ген участок молекулы ДНК который содержит информацию. Ген содержит информацию о первичной структуре белка.

Участок ДНК, содержащий информацию о первичной структуре белка — это:. Структура белковой молекулы. Последовательность аминокислот в молекуле белка. Структурная организация молекул белка. Цепь молекулы белка. Структуры белка Цепочки аминокислот. Первичная структура белка линейная структура.

Первичная и вторичная структура. Участок ДНК С первичной структуре белка. Наследственная информация содержится в. Структура белка химия 10 класс. Что такое первичная структура белка биология 10 класс. Структура белка биология 10 класс. Из чего состоит молекула инсулина.

Структура молекулы белка. Строение молекулы белка. Структура молекулы инсулина. Типы структуры первичного белка. Первичная структура белка структура. Первичная структура белка характеризуется. Первичная структура белка связи.

Первичная структура белка п. Первичная структура белка с6н15n. Строение первичной структуры белка. Первичная структура белка представлена. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.. В молекулах белка зашифрована первичная структура белка. Информация о первичной структуре молекул белка зашифрована.

Программа о первичной структуре молекул белка. Уровни структурной организации белка таблица. Первичная структура макромолекулы белка. Информация о белковых молекулах. Структура белков и информация. ДНК структура белковых молекул. В ДНК записана информация о.

Функции белка в организме. Вторичная структура белка обусловлена. Функция белка 3 полосы. Строение молекулы белка первичная структура. Первичная структура белковых молекул. Молекула белка в первичной структуре. Первичная структура белковой молекулы.

Первичная структура белка БХ. Первичная линейная структура белка.

Белки выполняют множество функций в организме: структурную, транспортную, рецепторную и так далее. Каждая из них тесно связана с определенной формой белка, которую он принимает в процессе фолдинга цепочек аминокислот. Инструкция по сворачиванию белка в наиболее эффективную форму содержится в первоначальной одномерной структуре аминокислоты. Однако распутать трехмерную структуру крайне сложно, потому что количество возможных конфигураций зашкаливает. Обычно биологи действуют экспериментальным путем, используя очень дорогие и трудоемкие методы. А теперь эта база пополнилась всеми белками, которые существуют почти в каждом организме на Земле, геном которого был секвенирован.

Где вырабатывается белок в организме?

Где вырабатывается белок в организме?
где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез -
Для публикации сообщений создайте учётную запись или авторизуйтесь
Найден ключ от замка жизни: биолог Северинов о главном прорыве года

Программа нашла все 200 млн белков, известных науке: как это возможно

Как информация из ядра передаются в цитоплазму? Как информация из ядра передаются в цитоплазму? Информация о структуре белка закодирована в ДНК. Дезоксирибонуклеиновая кислота имеет очень сложную структуру, которую не до конца удалось раcшифровать ученым в наши дни. Также информацию о первичной структуре белка можно найти в научных статьях и публикациях. Информация о структуре белков «записана» в ДНК в виде последовательности нуклеотидов. В процессе транскрипции она переписывается на синтезирующуюся молекулу мРНК, которая выступает в качестве матрицы в процессе биосинтеза белка.

Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез

Это может привести к более эффективному лечению и улучшению качества жизни пациентов. Понимание эффектов генетических мутаций Предсказание структуры белков также может помочь исследователям понять эффекты генетических мутаций на структуру и функцию белков. Знание структуры белка позволяет предсказать, какие изменения в последовательности аминокислот могут привести к изменению его структуры и функции. Это может помочь в диагностике генетических заболеваний и разработке персонализированного подхода к лечению. В целом, предсказание структуры белков имеет огромное значение для понимания и применения в биологических и медицинских исследованиях.

Оно открывает новые возможности для разработки лекарственных препаратов, улучшения существующих методов лечения и понимания генетических механизмов заболеваний. Методы предсказания структуры белков Предсказание структуры белков является сложной задачей, так как она основана на предсказании трехмерной конформации белка на основе его аминокислотной последовательности. Существует несколько методов, которые используются для предсказания структуры белков: Методы гомологии Методы гомологии основаны на предположении, что белки, имеющие схожие аминокислотные последовательности, имеют схожие структуры. Эти методы используют базу данных известных структур белков и сравнивают последовательность аминокислот с уже известными структурами.

Если найдено сходство, то структура белка может быть предсказана на основе структуры гомологичного белка. Методы аб иницио Методы аб иницио, или методы первопринципного моделирования, основаны на физических принципах и математических моделях. Они используют знание о физических силовых полях и взаимодействиях между атомами и молекулами для предсказания структуры белка. Эти методы требуют большого вычислительного ресурса и времени, но могут предсказывать структуру белка с высокой точностью.

Методы комбинированного подхода Методы комбинированного подхода объединяют различные методы предсказания структуры белков для достижения более точных результатов. Они могут использовать как методы гомологии, так и методы аб иницио, а также другие методы, такие как машинное обучение и искусственные нейронные сети. Эти методы позволяют учитывать различные аспекты структуры белка и повышают точность предсказания. Экспериментальные методы Помимо вычислительных методов, существуют также экспериментальные методы предсказания структуры белков.

Они включают в себя методы рентгеноструктурного анализа, ядерного магнитного резонанса ЯМР , криоэлектронной микроскопии и другие. Эти методы позволяют непосредственно определить структуру белка, но они требуют сложной лабораторной работы и специального оборудования. Все эти методы имеют свои преимущества и ограничения, и часто используются в комбинации для достижения наилучших результатов предсказания структуры белков. Алгоритмы предсказания структуры белков Метод гомологии Метод гомологии основан на предположении, что белки, имеющие схожую последовательность аминокислот, обычно имеют схожую структуру.

Этот метод использует базу данных известных структур белков и сравнивает последовательность аминокислот целевого белка с последовательностями из базы данных. Если найдется схожая последовательность, то можно предсказать, что структура целевого белка будет схожей с известной структурой. Метод аб и итерационный метод Метод аб и итерационный метод основаны на моделировании структуры белка на основе физических и химических принципов. Эти методы используют математические алгоритмы и компьютерные модели для предсказания структуры белка.

Они учитывают взаимодействия между атомами и энергетические параметры, чтобы определить наиболее стабильную конформацию белка. Методы молекулярной динамики Методы молекулярной динамики используют компьютерные симуляции для моделирования движения и взаимодействия атомов в белке. Эти методы учитывают физические силы, такие как электростатические взаимодействия и взаимодействия Ван-дер-Ваальса, чтобы предсказать структуру белка. Методы молекулярной динамики могут быть использованы для изучения динамики белковой структуры и взаимодействий с другими молекулами.

Информация о первичной структуре порядке аминокислот белковой молекуле закодирована последовательностью нуклеотидов в соответствующем участии молекулы ДНК-гене. Ген — это участок молекулы ДНК, определяющий порядок аминокислот в молекуле белка. Следовательно от порядка нуклеотидов в гене зависит порядок аминокислот в полипептиде т. Учитель: Система записи генетической информации в ДНК и-РНК в виде определенной последовательности нуклеотидов называется генетическим кодом. А зашифрована информация об этой первичной структуре в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК.

Молекула ДНК способна к самоудвоению. Репликация это - реакция матричного синтеза, при которой на одной цепи ДНК по принципу комплементарности строится вторая цепь т. Учитель: Единственные молекулы, которые синтезируются под контролем генетического материала клетки, - это белки если не считать РНК. Белки могут выполнять разные функции; это определяется аминокислотной последовательностью, которая зависит от информации о составе белка, закодированной в последовательности нуклеотидов ДНК генетический код. Вопрос к ученикам: Приведите примеры таких реакций?

Синтез и-РНК транскрипция происходит следующим образом. Синтезированная таким образом матричный синтез молекула и-РНК выходит в цитоплазму и на один ее конец нанизываются малые субъединицы рибосом и происходит сборка рибосом соединение малой и большой субъединиц. Транскрипция Слайд 5 Открыть мини-сайт на портале Pandia для ведения проекта. PR, контент-маркетинг, блог компании, образовательный, персональный мини-сайт. Регистрация бесплатна Выход и-РНК из ядра и взаимодействие с рибосомой.

Молекула т-РНК имеет сложную конфигурацию. На некоторых участках ее между комплементарными нуклеотидами образуются водородные связи, и молекула по форме напоминает лист клевера. На ее верхушке расположен триплет свободных нуклеотидов антикодон , который соответствует определенной аминокислоте, а основание служит местом прикрепления этой аминокислоты На доске схема строения транспортной РНК Каждая т-РНК может переносить только свою аминокислоту.

К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины — пептидные сигнальные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку , функциональную активность и апоптоз , обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли , который передаёт сигналы воспаления между клетками организма [79]. Основная статья: Транспортная функция белков Молекулярная модель кальциевого канала, вид сверху Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство аффинность к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата.

Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин , который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов [80]. Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем гидрофобен , что предотвращает диффузию полярных или заряженных ионы молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики.

Белки-каналы содержат внутренние заполненные водой поры, которые позволяют ионам через ионные каналы или молекулам воды через белки-аквапорины перемещаться через мембрану. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них [81]. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. Запасная резервная функция[ править править код ] К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений например, глобулины 7S и 11S и яйцеклетках животных [83].

Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма. Схема трансмембранного рецептора: E — внеклеточное пространство; P — клеточная мембрана; I — внутриклеточное пространство Основная статья: Клеточный рецептор Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал , которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие например, растяжение и другие стимулы.

Транскрипция является первым шагом в синтезе белка и происходит в ядре клетки. В процессе транскрипции ДНК преобразуется в молекулу РНК, которая содержит информацию о последовательности аминокислот. Эта РНК-молекула, называемая мРНК, затем покидает ядро и направляется к рибосомам, где происходит дальнейшая обработка и синтез белка. Трансляция является вторым шагом в синтезе белка и происходит на рибосомах. На основании последовательности нуклеотидов в мРНК, рибосома считывает триплеты нуклеотидов, называемые кодонами, и прикрепляет соответствующую аминокислоту к текущей цепочке. Таким образом, формируется конкретная последовательность аминокислот, определяющая первичную структуру белка.

Важно отметить, что первичная структура белка несет информацию о его функции и влияет на его дальнейшую трехмерную структуру. Любые изменения в последовательности аминокислот могут привести к изменениям в структуре и функции белка, что может привести к нарушению нормального функционирования организма. Аминокислоты Существуют 20 стандартных аминокислот, которые могут быть использованы при синтезе белка.

Новости где хранится информация о структуре белка